蛋白质分子结构 新增扫描版及遗传学原理 文字版[PDF]

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资源信息： 中文名: 蛋白质分子结构(新增扫描版及遗传学原理) 作者: 阎隆飞 孙之荣 John Belote 图书分类: 科技 资源格式: PDF 版本: 文字版 出版社: 北京: 清华大学出版社 书号: 7302033293 发行时间: 1999年05月01日 地区: 大陆 语言: 简体中文 概述:

内容简介 进入90 年代以来, 结构生物学迅速发展, 蛋白质结构的数据快速增长, 蛋白质结构的研究成果以及新的研究方法不断涌现, 本书力求帮助读者了解这一发展的新形势。 全书共20 章, 可以划分为4 个部分: 第一部分包括第1 章到第7 章的内容, 主要介绍蛋白质的结构层次及结构原理; 第二部分从第8 章到第11 章, 介绍蛋白质结构的实验研究方法; 第三部分从第12 章到第17 章, 讲述蛋白质结构的理论研究; 第四部分从第18 章到第20 章, 讲述蛋白质结构和功能的关系。 本书可作为综合性大学以及农、林、医学院校生物系的教师及本科生、研究生学习结构生物学、生物大分子结构和功能关系知识的参考, 也可供科研院所的科研人员参考。 文字版缺少附图,新更新的扫描版有图...本人用的是电信校园网,小水管,在线时间不固定,但是基本每天上线,请耐心下载,并帮忙分流共享,谢谢! 内容截图 图一

图二

图三

目录: 第1 章 绪论 1 1. 1 引言 1 1. 2 蛋白质在生命过程中的作用 2 1. 3 蛋白质结构的一般概念 3 1. 4 蛋白质的基本组成单位 5 1. 5 多肽链 7 1. 6 多肽链的构象 7 1. 7 蛋白质的结构生物学 8 第2 章 蛋白质的结构层次 11 2. 1 蛋白质的基本结构单位 11 2. 1. 1 蛋白质的最基本组成 11 2. 1. 2 蛋白质肽链的特征 13 2. 1. 3 蛋白质肽链立体结构的最基本的结构特征 15 2. 2 维持和稳定蛋白质高级结构的因素 16 2. 2. 1 静电作用 16 2. 2. 2 氢键 16 2. 2. 3 范德华力 17 2. 2. 4 残基的亲水性和疏水性 17 2. 2. 5 配位键 19 2. 2. 6 二硫键 19 2. 2. 7 其他因素 20 2. 3 蛋白质的结构层次 20 2. 3. 1 蛋白质的一级结构 20 2. 3. 2 蛋白质的立体结构 20 2. 3. 3 蛋白质体系 21 2. 3. 4 蛋白质结构层次的形成和肽链的折迭 22 2. 3. 5 蛋白质四级结构的形成和体系的装配 24 2. 4 小结 24 参考文献 26 第3 章 蛋白质的一级结构和二级结构 27 3. 1 蛋白质的一级结构 27 ·Ⅴ· 3. 1. 1 蛋白质肽链一级结构的形成 27 3. 1. 2 肽链一级结构的测定 28 3. 1. 3 复合蛋白中非肽链的其他组分的检测和定位 29 3. 1. 4 从蛋白质的一级结构能得到的信息 29 3. 1. 5 蛋白质一级结构同源性比较 30 3. 2 蛋白质的二级结构 32 3. 2. 1 蛋白质二级结构的定义和形成 32 3. 2. 2 各种类型的蛋白质二级结构 32 3. 2. 3 二级结构的可变性 39 参考文献 41 第4 章 蛋白质的超二级结构Mot if 43 4. 1 连接多肽 43 4. 2 蛋白质中的超二级结构 43 4. 3 频繁发生的蛋白质超二级结构Mot if 类型 44 4. 4 超二级结构的结构特征描述 47 4. 4. 1 序列模式 47 4. 4. 2 疏水性分析 48 4. 4. 3 超二级结构氢键模式分析 51 4. 5 简单的超二级结构Mot if 折迭组合成复杂超二级结构Motif 56 参考文献 59 第5 章 复杂超二级结构Mot if 与折迭子类( Folds ) 61 5. 1 复杂超二级结构Mot if 折迭组合高级结构 61 5. 2 折迭子类 65 5. 2. 1 折迭子与蛋白质结构层次 65 5. 2. 2 折迭子结构特征 67 5. 3 折迭子与结构类型 69 5. 3. 1 全α蛋白质结构类型与折迭子类 69 5. 3. 2 全β结构类型与折迭子类 70 5. 3. 3 α/β结构类型与折迭子类 71 5. 3. 4 α+ β结构类型与折迭子类 72 5. 3. 5 其他结构类型与折迭子类 73 参考文献 75 第6 章 蛋白质的三级结构与结构域 76 6. 1 蛋白质的三级结构 76 6. 1. 1 三级结构的形成 76 ·Ⅵ· 6. 1. 2 球状蛋白三级结构的主要特征 77 6. 1. 3 纤维状蛋白的三级结构 79 6. 1. 4 膜蛋白的三级结构 80 6. 2 结构域 80 6. 2. 1 结构域的由来和定义 80 6. 2. 2 结构域的划分和制备 83 6. 2. 3 结构域的生物学意义 83 6. 3 球状蛋白质和结构域的解剖学 84 6. 3. 1 全α型蛋白 84 6. 3. 2 全β型蛋白质 85 6. 3. 3 α, β分离型(简称α+ β)蛋白质 86 6. 3. 4 α, β相间型(简称α/β)蛋白质 86 6. 3. 5 “无规”卷曲型蛋白质 88 6. 3. 6 其他类型蛋白质 89 6. 3. 7 结构域的组合 91 6. 4 蛋白质(结构域)立体结构的比较 93 参考文献 93 第7 章 蛋白质的四级结构和蛋白质体系 95 7. 1 蛋白质的四级结构 95 7. 1. 1 蛋白质四级结构的基本概念 95 7. 1. 2 研究四级结构的方法 96 7. 1. 3 蛋白质四级结构的分类和类型 96 7. 1. 4 蛋白质四级结构的拓扑 99 7. 1. 5 四级结构的形成——亚基的装配 100 7. 1. 6 蛋白质四级结构和三级结构的比较 103 7. 2 蛋白质体系 105 7. 2. 1 “联合”式的蛋白质体系 105 7. 2. 2 串联式的蛋白质体系 106 7. 2. 3 级联式的蛋白质体系 107 参考文献 109 第8 章 蛋白质晶体结构分析 111 8. 1 晶体结构分析简介 111 8. 1. 1 晶体的对称性和空间群 111 8. 1. 2 劳埃方程和布拉格方程 112 8. 1. 3 位相问题 113 8. 1. 4 P atterson 法 114 ·Ⅶ· 8. 2 蛋白质晶体学简介 114 8. 3 蛋白质晶体生长 115 8. 3. 1 影响蛋白质晶体生长的因素 116 8. 3. 2 晶体生长方法 117 8. 4 数据收集和处理 117 8. 5 同晶置换法 119 8. 5. 1 重原子衍生物的制备 119 8. 5. 2 重原子位置的测定 120 8. 5. 3 同晶置换法的基本原理 122 8. 6 分子置换法 125 8. 6. 1 旋转函数 125 8. 6. 2 平移函数 126 8. 7 同晶差值傅里叶法 127 8. 8 电子密度图的计算和解释 127 8. 8. 1 分子的绝对构型 128 8. 8. 2 电子密度图的解释 128 8. 9 结构精修 129 参考文献 130 第9 章 多维核磁共振技术 131 9. 1 多维核磁共振方法确定蛋白质溶液三维结构的基本原理 131 9. 1. 1 蛋白质的结构信息 131 9. 1. 2 核磁共振的波谱信息 133 9. 1. 3 波谱信息与结构信息之间的对应 135 9. 2 提取蛋白质结构信息的多维核磁共振方法 135 9. 2. 1 多维核磁共振方法的基本原理 135 9. 2. 2 几种重要的多维核磁共振脉冲序列 141 9. 2. 3 多维核磁共振波谱解析要点 147 9. 3 蛋白质溶液三维结构的计算 152 9. 3. 1 建立核磁共振波谱数据的约束文件 153 9. 3. 2 获得蛋白质三维结构的不同构象集合 153 9. 3. 3 蛋白质三维结构的精确性和正确性 154 参考文献 154 第10 章 蛋白质溶液构象的光谱技术 155 10. 1 紫外-可见差光谱 155 10. 1. 1 溶剂微扰差光谱 156 10. 1. 2 pH 差光谱及滴定 157 ·Ⅷ· 10. 1. 3 温度微扰差光谱 158 10. 1. 4 浓度微扰差光谱 159 10. 1. 5 其他差光谱 159 10. 1. 6 对仪器和样品的要求 160 10. 2 荧光探针法 160 10. 2. 1 蛋白质的内源荧光 162 10. 2. 2 蛋白质的外源荧光 162 10. 3 圆二色谱 168 10. 3. 1 平面偏振光、圆偏振光和椭圆偏振光 168 10. 3. 2 圆二色性及其定量关系 169 10. 3. 3 圆二色谱 169 10. 3. 4 圆二色仪 169 10. 3. 5 应用 170 10. 4 激光拉曼光谱 171 10. 4. 1 基本原理和基础理论 172 10. 4. 2 应用 174 10. 5 红外光谱在研究蛋白质二级结构中的应用 177 参考文献 181 第11 章 蛋白质的二维结晶及结构重建 184 11. 1 蛋白质晶体的类型 184 11. 1. 1 二维晶体 185 11. 1. 2 二维晶垛 186 11. 1. 3 三维晶体 186 11. 2 蛋白质的二维结晶化 187 11. 2. 1 天然膜中蛋白的二维结晶化 187 11. 2. 2 去污剂-蛋白微团的二维结晶化 188 11. 2. 3 脂单层表面的二维结晶化 188 11. 3 膜蛋白二维晶体形成的机制与条件 190 11. 3. 1 二维晶体形成的机制 190 11. 3. 2 蛋白质的性质 190 11. 3. 3 脂与蛋白的比例 191 11. 3. 4 去污剂 191 11. 3. 5 温度 191 11. 3. 6 影响二维晶体形成的因素之五: 离子强度和pH 192 11. 4 电镜观察与三维结构重建 192 11. 4. 1 电镜载网 192 11. 4. 2 负染 193 ·Ⅸ· 11. 4. 3 葡萄糖包埋 194 11. 4. 4 单宁酸包埋 194 11. 4. 5 冰冻含水方法 185 11. 4. 6 低剂量电镜术 195 11. 4. 7 三维结构重建的梗概 196 参考文献 198 第12 章 蛋白质结构的计算机图象分析与分子模拟技术 200 12. 1 计算机图形学 200 12. 2 图形显示设备 201 12. 2. 1 阴极射线管 201 12. 2. 2 彩色阴极射线管 201 12. 2. 3 随机扫描的图形显示器 202 12. 2. 4 存储器式的图形显示器 202 12. 3 图形系统和工作站 202 12. 3. 1 计算机图形系统的功能 202 12. 3. 2 计算机工作站图形系统 203 12. 3. 3 图形处理器 204 12. 3. 4 几种精简指令集工作站 205 12. 3. 5 如何选择工作站 206 12. 3. 6 窗口系统 206 12. 4 生物大分子的分子模拟与计算机图形技术 208 12. 4. 1 借助计算机图形技术的分子模拟的内容 208 12. 4. 2 商品化分子模拟软件介绍 209 参考文献 210 第13 章 蛋白质结构预测 211 13. 1 蛋白质结构预测概述 211 13. 1. 1 比较建模法 212 13. 1. 2 反向折迭法 212 13. 1. 3 从头预测法 212 13. 2 正误构象的判断 214 13. 2. 1 分子力场 214 13. 2. 2 平均势函数 214 13. 2. 3 评估函数 214 13. 3 现阶段几种主要的简单评估函数方法 214 13. 3. 1 K. A. Dill 方法 215 13. 3. 2 Sor in Isreal 方法 215 ·Ⅹ· 13. 3. 3 George Ros e 方法 215 13. 4 基于知识的蛋白质结构预测 215 13. 4. 1 蛋白质的同源模型构建 216 13. 4. 2 蛋白质的逆折迭模建 218 13. 5 蛋白质的二级结构预测 220 13. 5. 1 蛋白质的二级结构的判定 220 13. 5. 2 Chou-Fasman 方法 221 13. 5. 3 GOR(Garnier -Osgut horpe-Robson)二级结构预测方法 229 13. 5. 4 Lim 方法 230 13. 5. 5 其他二级结构预测方法 230 13. 6 利用计算机互联网进行蛋白质结构预测 230 13. 6. 1 欧洲分子生物学实验室蛋白质结构预测服务器 231 参考文献 233 第14 章 蛋白质结构研究中的几种数理方法 236 14. 1 遗传算法 236 14. 1. 1 遗传算法的起源与发展 236 14. 1. 2 遗传算法的基本原理 237 14. 1. 3 遗传算法在蛋白质结构研究中的应用 239 14. 2 人工神经网络方法 240 14. 2. 1 神经元 240 14. 2. 2 神经网络模型 241 14. 3 统计物理学方法 243 14. 4 一些数理方法算法的进一步讨论 244 14. 4. 1 确定型算法: 局部搜索 244 14. 4. 2 统计抽样方法: 蒙特卡洛方法 245 14. 4. 3 模拟退火算法 246 参考文献 248 第15 章 蛋白质分子动力学 250 15. 1 分子动力学模拟方法 250 15. 2 经验力场和位能函数 253 15. 3 能量优化 254 15. 4 自由能计算 256 15. 5 模拟退火技术 258 15. 6 环境效应 258 15. 7 简振模分析 259 参考文献 261 ·Ⅺ· 第16 章 蛋白质工程与药物分子设计 263 16. 1 什么是蛋白质工程 263 16. 2 蛋白质工程领域的开创性工作 265 16. 3 蛋白质的改性及分子设计——当前蛋白质工程研究的热点之一 266 16. 4 基于生物大分子结构的药物设计——当前蛋白质工程研究的热点之二 268 16. 5 蛋白质结构预测与药物分子设计 270 16. 6 尚待解决的问题和充满希望的前景 271 参考文献 272 第17 章 蛋白质的分子进化 274 17. 1 分子进化钟与中性理论 276 17. 1. 1 分子进化钟 276 17. 1. 2 中性理论 279 17. 2 功能相关的分子进化与非中性分子进化 282 17. 2. 1 分子进化规律的理论综合 282 17. 2. 2 分子进化规律的验证 285 17. 2. 3 一种新的分子进化学说 286 17. 2. 4 发育相关进化规律与基因起源学说 287 参考文献 288 第18 章 酶分子的结构与功能 290 18. 1 酶分子的结构特点 290 18. 1. 1 酶的一级结构和三维结构 290 18. 1. 2 酶分子的活性部位 291 18. 2 酶催化作用特点 294 18. 2. 1 与非生物催化剂相比具有更高的效率 295 18. 2. 2 高度的专一性 295 18. 2. 3 酶的活性是受调节控制的 296 18. 2. 4 酶的辅助因子 296 18. 2. 5 酶和底物作用生成酶-底物复合物 297 18. 3 酶的分类和命名法 297 18. 4 酶的抑制作用 298 18. 5 调节酶 301 18. 5. 1 别构调节酶 301 18. 5. 2 共价调节酶 301 18. 6 羧肽酶A 的催化功能和分子结构 303 ·Ⅻ· 18. 7 多酶复合物 304 18. 7. 1 多酶复合物的生理特性 305 18. 7. 2 多酶复合物传递中间产物的机制 305 18. 7. 3 多酶复合物的典型例子——脂肪酸合成酶 305 参考文献 309 第19 章 蛋白质的分子运动 311 19. 1 蛋白质的结构生物学 311 19. 2 蛋白质分子的运动 312 19. 3 展望 319 参考文献 320 第20 章 电子传递蛋白的结构与功能 321 20. 1 细胞色素c 321 20. 1. 1 c 型细胞色素 322 20. 1. 2 植物细胞色素c 323 20. 1. 3 细菌细胞色素c 323 20. 1. 4 b 型细胞色素 323 20. 1. 5 4-α螺旋细胞色素 324 20. 1. 6 多血红素细胞色素 325 20. 1. 7 细胞色素电子传递的模型 326 20. 2 铁硫蛋白 326 20. 2. 1 红氧还蛋白 326 20. 2. 2 二铁的铁氧还蛋白 327 20. 2. 3 高电位铁蛋白 327 20. 2. 4 铁氧还蛋白 328 20. 3 蓝色铜蛋白 329 20. 3. 1 蓝蛋白 330 20. 3. 2 质体蓝素 330 20. 4 黄素氧还蛋白 332 参考文献 333 附录 用傅里叶变换方法进行三维重构的一般原理 334